Trasparenza Analitica
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L-Glutathione – 3000 mg
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Il glutatione (GSH) è un tripeptide composto da glutammato, cisteina e glicina.
I livelli di glutatione diminuiscono con l’età, il consumo di alcol, fattori ambientali e disturbi del sonno.
La somministrazione orale di glutatione non è efficace a causa della bassa biodisponibilità.
Nei mitocondri, il GSH neutralizza le specie reattive dell’ossigeno (ROS) per prevenire danni al DNA mitocondriale e il collasso del potenziale della membrana mitocondriale al di sotto dei 100 mV.
Riducendo lo stress ossidativo, il GSH può migliorare il recupero muscolare e ridurre l’affaticamento.
Un protocollo IM impiegato in studi (600 mg a giorni alterni per due mesi) ha migliorato motilità e morfologia degli spermatozoi in uomini con infertilità legata a varicocele o processi infiammatori.
Il GSH rigenera le vitamine C ed E e protegge le membrane mitocondriali.
Se si stanno studiando agenti mitocondriali come SLU-PP-332 e SS-31, il GSH consente di coprire l’aspetto relativo ai ROS.
Potenziali cofattori che amplificano l’effetto del glutatione (ambito clinico):
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Vitamina D
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Selenio 25 mcg
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L-Glicina 3000 mg
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NAC 1200 mg
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Calcio Alfa-Chetoglutarato 300 mg
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Molibdeno 50 mcg
Descrizione dettagliata
A livello molecolare, il GSH agisce come principale antiossidante cellulare donando elettroni dal suo gruppo tiolico (-SH) nella cisteina per neutralizzare le specie reattive dell’ossigeno (ROS), come perossido di idrogeno e radicali superossido.
Tramite catalisi enzimatica della glutatione perossidasi (GPx), il GSH riduce gli idroperossidi ad acqua o alcoli, formando glutatione ossidato (GSSG) come sottoprodotto.
Il GSSG viene poi rigenerato a GSH dalla glutatione reduttasi (GR), che utilizza NADPH come equivalente riducente, mantenendo l’equilibrio redox cellulare.
Il GSH partecipa alla detossificazione coniugandosi a xenobiotici e composti elettrofili tramite le glutatione S-transferasi (GST), formando coniugati S-glutatione più idrosolubili e facilmente eliminabili.
In modo non enzimatico, il GSH può reagire direttamente con elettrofili — come lipoperossidi o specie reattive dell’azoto — prevenendo danni ossidativi a proteine, lipidi e DNA.
Nella glutationenilazione proteica, il GSH forma ponti disolfuro misti con tioli proteici sotto stress ossidativo, modificando reversibilmente la funzione proteica per prevenire danni irreversibili.
A livello molecolare, il GSH supporta il metabolismo dei nutrienti facilitando la riduzione del deidroascorbato ad ascorbato (vitamina C), riciclando così questo antiossidante.
Il GSH regola fattori di trascrizione redox-sensibili come NF-κB e AP-1, cruciali per risposte immunitarie e processi infiammatori. Livelli bassi di GSH inibiscono la proliferazione delle cellule T.
Descrizione del Prodotto Glutathione
Sinonimi: γ-L-Glutammil-L-cisteinilglicina, GSH
Massa Molare: 307.32 g/mol
Numero CAS: 70-18-8
PubChem: 124886
Quantità Totale del Principio Attivo: 3000 mg per porzione
Shelf Life: 36 mesi
Strutture del Glutatione:
Source: PubChem
Uso del Prodotto
Questo articolo è fornito esclusivamente per scopi di ricerca.
Conservazione dei Peptidi
Tutte le informazioni fornite da PRG hanno finalità esclusivamente educative e informative.
Buone pratiche per la conservazione dei peptidi
Per mantenere l’affidabilità dei risultati di laboratorio, è essenziale conservare correttamente i peptidi.
Condizioni di conservazione adeguate aiutano a preservarne la stabilità per anni, proteggendoli da contaminazione, ossidazione e degradazione.
Sebbene alcuni peptidi siano più sensibili di altri, seguire queste linee guida permette di prolungarne significativamente la durata e l’integrità strutturale.
Conservazione a breve termine (da giorni a mesi)
Conservare i peptidi al fresco e protetti dalla luce.
Temperature inferiori a 4 °C sono generalmente adeguate.
I peptidi liofilizzati possono rimanere stabili a temperatura ambiente per alcune settimane, ma la refrigerazione è comunque preferibile se non vengono utilizzati subito.
Conservazione a lungo termine (da mesi ad anni)
Conservare i peptidi a –80 °C per la massima stabilità.
Evitare congelatori no-frost: i cicli di sbrinamento possono causare variazioni di temperatura dannose.
Ridurre i cicli di congelamento–scongelamento
Ripetuti cicli accelerano la degradazione.
Suddividere i peptidi in aliquote prima della congelazione.
Prevenire ossidazione e danni da umidità
I peptidi possono essere compromessi dall’esposizione all’aria e all’umidità — in particolare appena rimossi dal congelatore.
Lasciare che la fiala raggiunga la temperatura ambiente prima di aprirla per evitare condensa.
Tenere i contenitori chiusi il più possibile; se disponibile, richiuderli sotto gas secco e inerte (azoto o argon).
Amminoacidi come cisteina (C), metionina (M) e triptofano (W) sono particolarmente sensibili all’ossidazione.
Conservazione dei peptidi in soluzione
I peptidi in soluzione hanno una durata molto più breve rispetto alla forma liofilizzata e sono più soggetti a degradazione batterica.
Se necessario conservarli in soluzione, utilizzare buffer sterili a pH 5–6.
Preparare aliquote monouso per evitare cicli ripetuti di congelamento–scongelamento.
La maggior parte delle soluzioni peptidiche resta stabile fino a 30 giorni a 4 °C, ma le sequenze più sensibili devono rimanere congelate quando non utilizzate.
Contenitori per la conservazione dei peptidi
Scegliere contenitori puliti, integri, chimicamente resistenti e della dimensione adeguata al campione.
Fiale in vetro: offrono chiarezza, durata e resistenza chimica.
Fiale in plastica: polistirene (trasparente ma meno resistente) o polipropilene (traslucido ma resistente ai reagenti).
I peptidi spediti in fiale di plastica possono essere trasferiti in vetro per conservazioni prolungate.
Regenesis Peptide – Suggerimenti rapidi per la conservazione
Conservare i peptidi in un ambiente freddo, asciutto e buio
Evitare cicli ripetuti di congelamento–scongelamento
Minimizzare l’esposizione all’aria
Proteggere dalla luce
Evitare conservazioni prolungate in soluzione
Suddividere in aliquote secondo le esigenze sperimentali