Questo composto di grado ricerca è fornito esclusivamente per uso di laboratorio e sperimentale. L-glutatione viene studiato in sistemi sperimentali che analizzano l’equilibrio antiossidante, la protezione cellulare e i percorsi di segnalazione legati alla detossificazione. I modelli di ricerca si concentrano spesso su come le cellule gestiscono lo stress ossidativo e mantengono la stabilità redox.
Il glutatione (GSH) è un tripeptide composto da glutammato, cisteina e glicina.
I livelli di glutatione diminuiscono con l’età, il consumo di alcol, fattori ambientali e disturbi del sonno.
La somministrazione orale di glutatione non è efficace a causa della bassa biodisponibilità.
Nei mitocondri, il GSH neutralizza le specie reattive dell’ossigeno (ROS) per prevenire danni al DNA mitocondriale e il collasso del potenziale della membrana mitocondriale al di sotto dei 100 mV.
Riducendo lo stress ossidativo, il GSH può migliorare il recupero muscolare e ridurre l’affaticamento.
Il GSH rigenera le vitamine C ed E e protegge le membrane mitocondriali.
Se si stanno studiando agenti mitocondriali come SLU-PP-332 e SS-31, il GSH consente di coprire l’aspetto relativo ai ROS.
Vitamina D
Selenio 25 mcg
L-Glicina 3000 mg
NAC 1200 mg
Calcio Alfa-Chetoglutarato 300 mg
Molibdeno 50 mcg
A livello molecolare, il GSH agisce come principale antiossidante cellulare donando elettroni dal suo gruppo tiolico (-SH) nella cisteina per neutralizzare le specie reattive dell’ossigeno (ROS), come perossido di idrogeno e radicali superossido.
Tramite catalisi enzimatica della glutatione perossidasi (GPx), il GSH riduce gli idroperossidi ad acqua o alcoli, formando glutatione ossidato (GSSG) come sottoprodotto.
Il GSSG viene poi rigenerato a GSH dalla glutatione reduttasi (GR), che utilizza NADPH come equivalente riducente, mantenendo l’equilibrio redox cellulare.
Il GSH partecipa alla detossificazione coniugandosi a xenobiotici e composti elettrofili tramite le glutatione S-transferasi (GST), formando coniugati S-glutatione più idrosolubili e facilmente eliminabili.
In modo non enzimatico, il GSH può reagire direttamente con elettrofili — come lipoperossidi o specie reattive dell’azoto — prevenendo danni ossidativi a proteine, lipidi e DNA.
Nella glutationenilazione proteica, il GSH forma ponti disolfuro misti con tioli proteici sotto stress ossidativo, modificando reversibilmente la funzione proteica per prevenire danni irreversibili.
A livello molecolare, il GSH supporta il metabolismo dei nutrienti facilitando la riduzione del deidroascorbato ad ascorbato (vitamina C), riciclando così questo antiossidante.
Il GSH regola fattori di trascrizione redox-sensibili come NF-κB e AP-1, cruciali per risposte immunitarie e processi infiammatori. Livelli bassi di GSH inibiscono la proliferazione delle cellule T.
Contesto di ricerca correlato
Per esplorare come questo composto si inserisce in contesti sperimentali più ampi focalizzati sull’omeostasi cellulare, sull’equilibrio metabolico, sulla regolazione antiossidante e sul mantenimento funzionale a lungo termine, vedi:
→ Omeostasi cellulare e mantenimento della salute – ricerca
Scopri lo stress ossidativo, i sistemi di difesa mitocondriale e i benefici cellulari dell’esercizio fisico.
→ Blog su esercizio e salute mitocondriale
Sinonimi: γ-L-Glutammil-L-cisteinilglicina, GSH
Massa Molare: 307.32 g/mol
Numero CAS: 70-18-8
PubChem: 124886
Quantità Totale del Principio Attivo: 3000 mg per porzione
Shelf Life: 36 mesi
Strutture del Glutatione:
Source: PubChem
Questo articolo è fornito esclusivamente per scopi di ricerca.
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Buone pratiche per la conservazione dei peptidi
Per mantenere l’affidabilità dei risultati di laboratorio, è essenziale conservare correttamente i peptidi.
Condizioni di conservazione adeguate aiutano a preservarne la stabilità per anni, proteggendoli da contaminazione, ossidazione e degradazione.
Sebbene alcuni peptidi siano più sensibili di altri, seguire queste linee guida permette di prolungarne significativamente la durata e l’integrità strutturale.
Conservazione a breve termine (da giorni a mesi)
Conservare i peptidi al fresco e protetti dalla luce.
Temperature inferiori a 4 °C sono generalmente adeguate.
I peptidi liofilizzati possono rimanere stabili a temperatura ambiente per alcune settimane, ma la refrigerazione è comunque preferibile se non vengono utilizzati subito.
Conservazione a lungo termine (da mesi ad anni)
Conservare i peptidi a –80 °C per la massima stabilità.
Evitare congelatori no-frost: i cicli di sbrinamento possono causare variazioni di temperatura dannose.
Ridurre i cicli di congelamento–scongelamento
Ripetuti cicli accelerano la degradazione.
Suddividere i peptidi in aliquote prima della congelazione.
Prevenire ossidazione e danni da umidità
I peptidi possono essere compromessi dall’esposizione all’aria e all’umidità — in particolare appena rimossi dal congelatore.
Lasciare che la fiala raggiunga la temperatura ambiente prima di aprirla per evitare condensa.
Tenere i contenitori chiusi il più possibile; se disponibile, richiuderli sotto gas secco e inerte (azoto o argon).
Amminoacidi come cisteina (C), metionina (M) e triptofano (W) sono particolarmente sensibili all’ossidazione.
Conservazione dei peptidi in soluzione
I peptidi in soluzione hanno una durata molto più breve rispetto alla forma liofilizzata e sono più soggetti a degradazione batterica.
Se necessario conservarli in soluzione, utilizzare buffer sterili a pH 5–6.
Preparare aliquote monouso per evitare cicli ripetuti di congelamento–scongelamento.
La maggior parte delle soluzioni peptidiche resta stabile fino a 30 giorni a 4 °C, ma le sequenze più sensibili devono rimanere congelate quando non utilizzate.
Contenitori per la conservazione dei peptidi
Scegliere contenitori puliti, integri, chimicamente resistenti e della dimensione adeguata al campione.
Fiale in vetro: offrono chiarezza, durata e resistenza chimica.
Fiale in plastica: polistirene (trasparente ma meno resistente) o polipropilene (traslucido ma resistente ai reagenti).
I peptidi spediti in fiale di plastica possono essere trasferiti in vetro per conservazioni prolungate.
Regenesis Peptide – Suggerimenti rapidi per la conservazione
Conservare i peptidi in un ambiente freddo, asciutto e buio
Evitare cicli ripetuti di congelamento–scongelamento
Minimizzare l’esposizione all’aria
Proteggere dalla luce
Evitare conservazioni prolungate in soluzione
Suddividere in aliquote secondo le esigenze sperimentali
